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Jaque mate a las plagas de insectos

El Universal
Domingo 03 de enero de 2010
Un grupo de investigadores ha creado un bioinsecticida contra escarabajos y orugas de lepidópteros que atacan cultivos de maíz, jitomate, algodón y hortalizas

Desde hace algunos años se utiliza en todo el mundo un bioinsecticida elaborado con las proteínas tóxicas Cry, las cuales son producidas por miembros de la familia de bacterias Bacillus thuringiensis y amigables con el ambiente.

Estas proteínas son muy específicas para determinados insectos (como los mosquitos Aedes aegypti y Anopheles spp, causantes del dengue y del paludismo, respectivamente), pero inocuas para otros insectos y los vertebrados.

A partir de sus investigaciones para desarrollar un larvicida que matara las larvas de los mosquitos Aedes aegypti y Anopheles spp, un grupo de investigadores del Instituto de Biotecnología, campus Morelos, dirigido por Alejandra Bravo y Mario Soberón, ha creado un bioinsecticida contra escarabajos y algunas orugas de lepidópteros (mariposas y polillas) que atacan cultivos de maíz, jitomate, algodón y hortalizas.

Resistencia

Los investigadores de la Universidad Nacional han estudiado por qué ciertos insectos se vuelven resistentes a las proteínas tóxicas Cry y encontraron que uno de los receptores al que se anclan dichas proteínas con la intención de perforar la membrana del intestino de esos insectos experimenta una mutación y deja de funcionar como receptor de aquéllas.

“Así es como las proteínas tóxicas Cry se vuelven inocuas para esos insectos”, dice Bravo.

Para que tengan efecto, las proteínas Cry necesitan ser procesadas en el intestino de insectos susceptibles, como por ejemplo los lepidópteros.

Una vez dentro de sus víctimas, estas proteínas liberan el fragmento tóxico que interacciona con una proteína receptora presente en la microvellosidad de las células intestinales.

Después, las proteínas Cry se insertan en la membrana del intestino para formar un poro o agujero, por donde entra un flujo de iones y agua. De esa manera, el intestino de esos insectos revienta.

En los lepidópteros, las proteínas que funcionan como receptores de las toxinas Cry se ubican en la membrana intestinal. Una de esas proteínas pertenece a la familia de las caderinas, otra es la aminopeptidasa N (APN).

Los insectos resistentes presentan mutaciones en el receptor caderina y, por lo tanto, éste no puede unirse a las toxinas Cry.

Normalmente, cuando las toxinas Cry interaccionan con el receptor caderina, sufren un corte por el cual pierden una parte muy pequeña en forma de hélice, llamada alfa-1.

Al perder la hélice alfa-1, se facilita la formación de una estructura de cuatro toxinas Cry denominada oligómero, que es la responsable de la inserción de las proteínas Cry en la membrana del intestino. Sin embargo, para que el oligómero se inserte en esta membrana, es necesario que interactúe con el segundo receptor, que es la APN.

“Éste es el mecanismo de acción que descubrimos en nuestra investigación básica llevada a cabo durante muchos años”, afirma la investigadora.

Trabajo publicado en Science

En un artículo publicado en Science en 2007 (volumen 318, páginas 1640-1642), los investigadores universitarios expusieron su trabajo.

Eliminaron la región de las toxinas que forma la hélice alfa-1. Estas toxinas Cry modificadas carecen de esta hélice, por lo que son capaces de formar el oligómero en ausencia del receptor caderina y matar insectos resistentes que tienen mutaciones en este receptor.

Y sí, eso fue lo que pasó: el oligómero se formó y se enlazó con el otro receptor (APN) de los insectos que se habían vuelto resistentes a las toxinas Cry; esto le permitió al oligómero entrar en su membrana intestinal y matarlos.

“Nos saltamos un paso necesario para que las proteínas Cry de B. thuringiensis sean más tóxicas. Posteriormente, enviamos nuestra toxinas Cry ya modificadas a laboratorios de Europa, de Estados Unidos y de China, donde diferentes investigadores tienen colecciones de insectos resistentes a este tipo de toxinas. Ellos las probaron y resultó que todos los insectos resistentes murieron”, comenta Bravo.

El acto de resistencia más común consiste en que un insecto pierda la proteína de la familia de las caderinas, que actúa como receptor de las Cry, porque no es una proteína fundamental.

“Si un lepidóptero pierde esta proteína, puede seguir viviendo normalmente, tener descendencia y crecer. Y eso es lo que ha pasado en la naturaleza: los insectos pierden ese receptor y se vuelven resistentes a las proteínas Cry. Pero ahora sabemos que si los insectos evolucionan y cambian ese receptor, no importa, porque las proteínas Cry modificadas no necesitan el receptor caderina para actuar. Con que los insectos tengan el segundo receptor APN es suficiente para que mueran”, explica la investigadora.

Dos productos

Con la asesoría de la UNAM, los investigadores universitarios podrían hacer transferencias tecnológicas a varias compañías que están muy interesadas en producir sus productos.

“Tenemos dos: una formulación contra larvas de mosquitos (ver Proyecto UNAM del 24 de septiembre de 2009) y otra contra insectos resistentes a las proteínas tóxicas de B. thuringiensis”, dice Bravo.

El futuro de los insectos es volverse resistentes al bioinsecticida elaborado con las proteínas Cry. Ya se han detectado algunos casos, son focos pequeños, pero dentro de unos 10 años la resistencia de aquéllos podría convertirse en un problema mundial y salirse de control.

“Si eso sucede, nuestros productos basados en proteínas Cry modificadas serán una alternativa real muy efectiva. Nos adelantamos un paso a la evolución... La verdad es que lo que hicimos fue algo muy simple que surgió luego de haber estudiado y entendido cómo funcionan las toxinas Cry. Cuando entiendes eso, te cae el veinte...”, comenta la investigadora universitaria. (Leonardo Huerta Mendoza).



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